为什么氨基酸之间的肽键如此稳定/牢固，是什么使蛋白质具有特殊的结构？肽键的强度主要归因于氮和羰基之间的共振。肽键呈现假双键特征；刚性，平面，比典型的碳氮单键更强。
最终，蛋白质的稳定折叠代表一级氨基酸序列的最低能量构象。然而，可能折叠的数量受到肽键的刚性以及形成初级序列的每个氨基酸的同一性的限制。因此，折叠代表了在蛋白质一级氨基酸序列限制范围内的能量最小化。
虽然这一反应需要输入能量，但肽键仍然是稳定的键，因为水解速度非常慢。酶促进活生物体中肽的水解反应形成蛋白质。水解反应非常缓慢，因为氨基和羧基之间的键由于共振而稳定。
将两个氨基酸结合在一起的键是肽键，或者两个化合物(在这种情况下，两个氨基酸)之间的共价化学键。当一个分子的羧基与另一个分子的氨基反应，连接两个分子并释放出一个水分子时，就会发生这种现象。
连接多肽中氨基酸残基的肽键是在一个氨基酸的酸性羧基和另一个氨基酸的碱性氨基之间的缩合反应中形成的。在肽的上下文中，酰胺基团被称为肽基团。
氨基酸残基之间的氢键在蛋白质的疏水内部特别稳定，水分子被封闭，因此不能竞争氢键。α-螺旋中氨基酸的侧链从螺旋的圆柱体向外指向。
