什么是疏水相互作用？它们如何保持蛋白质的四级结构？疏水相互作用发生在同一肽的两条韧带或两条不同的肽链上，并且发生在蛋白质的两个甲基之间。水溶液中的疏水性或非极性物质会破坏水中的氢键网络。随着肽系统熵的增加，这导致水从甲基交叉点分散开，并在两个甲基周围形成氢键管网络，增加了两者之间的强度。
甲基不一定相互吸引，但是水以上述方式的分散使蛋白质保持四级结构。这也是蛋白质在寒冷中变性的原因，因为围绕这些疏水相互作用的冰的膨胀导致蛋白质远离自身，在小范围内错误折叠蛋白质。
在含水环境中，水分子倾向于聚集在蛋白质的疏水区域或侧链周围，形成有序水分子的水壳。疏水区域周围水分子的有序性增加了系统中的有序性，因此导致熵的负变化(系统中的熵更小)。水分子被固定在这些水笼里，这推动了疏水基团的向内折叠。疏水塌陷通过打破水笼释放有序水分子将熵引入系统。
将疏水效应视为蛋白质疏水基团(即主要是疏水氨基酸(丙氨酸、甘氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸和酪氨酸))和H2O分子之间缺乏有吸引力的相互作用的结果，似乎是合理的(对我来说是这样，但我不是专家)。
