精氨酸酶，是一种含锰的酶，精氨酸酶也可以水解α-N-取代的刀豆氨酸。
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简单介绍
EC3．5．3．1。亦作用于具有游离胍基与羧基的刀豆氨酸、真蛸碱等物质。一般含于产生尿素的动物（哺乳类、板鳃鱼类、两栖类、海龟类）的肝脏、肾脏、精巢中，作为尿素循环的一个环节而起作用。硬骨鱼类虽具有精氨酸酶，但不能形成尿素。同一种动物雄性的脏器比雌性的酶活性高。在肝细胞的核里特别多，也含于植物的种子、酵母和霉菌中。可为Fe2+、Co2+、Mn2+等二价金属离子所激活，而Hg+、Ag+、柠檬酸和硼酸等可使之失活。另外可为赖氨酸、鸟氨酸所抑制。最适pH=9.8。
详细解释
精氨酸酶负责尿素循环的终端步骤，其中精氨酸被转化为尿素和鸟氨酸。在哺乳动物中，存在两种精氨酸酶的异构体，即精氨酸酶I型和II型，它们由不同的基因编码，在组织分布、细胞内位置以及分子和免疫化学特征方面都有所不同（II型是一种线粒体酶，在包括肾脏的大多数组织中表达（Morris等，1997；Shi等，1998）。II型精氨酸酶似乎可以控制用于一氧化氮合成的精氨酸的可用性（），并在鸟氨酸的合成中发挥重要作用，鸟氨酸是多胺、谷氨酸和脯氨酸的前体（）。
由于肝脏中精氨酸酶的活性高于其他器官（Aminlari和Vaseghi，1992；Aminlari等人，2007），血清精氨酸酶活性的升高被认为是肝脏特异性的（Cornelius等人，1963；Dittrich等人，1974），一种方便的检测方法已经被验证用于测量（Mia和Koger，1978）。急性肝损伤后，血清精氨酸酶会增加，然后迅速下降（Aminlari等人，1994；Cornelius等人，1963）。血清精氨酸酶活性的持续升高表明预后不利。在自然发生的马（Wolff等人，1967）、牛、羊（Ross，1966）、山羊和狗（Harvey和Hoe，1971）的肝脏疾病中，血清精氨酸酶的升高已经被证实。当同时测量血清精氨酸酶和谷氨酰胺酶活性时，它们各自对肝细胞损伤和胆汁淤积的特异性可能是有用的（Noonan和Meyer，1979）。
百科信息
- EC编号：3.5.3.1
- 常用名称：精氨酸酶
- 英文：Arginase
- 催化反应：L-精氨酸+H2O⇔L-鸟氨酸+尿素
- 系统名称：L-精氨酸脒基水解酶
- 英文：L-arginine amidinohydrolase
- CAS注册号：9000-96-8
- 注释：精氨酸酶也可以水解α-N-取代的刀豆氨酸。
构成信息
系从牛肝中提取。每个分子有四个亚基构成，每个亚基都与M扩离子牢固地结合，分子量120 000。它催化L-精氨酸为尿素和L-鸟氨酸。酶活性单位定义：在pH值9.5，37℃、1min内转换1.0μmol L-精氨酸成为L-鸟氨酸和尿素的酶量为一个活力单位。在有尿素循环(urea cycle)的人和哺乳动物体内才存在精氨酸酶，它的作用是体内尿素从精氨酸來垍頭筿上水解下来，并生成L-鸟氨酸，这反应通常发生在肝脏细胞的胞液中。
